Was Moose anders machen als Blütenpflanzen

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Cover image: YFP-PpRic (gelb) in Zellkernen von Filamenten und Blättern des Mooses Physcomitrium patens (rot: Chloroplasten) (Bild: Dr. Sylwia Schulmeister)

Moose gehören zu den ersten Landpflanzen, die sich im Lauf der Evolution entwickelt haben, sind strukturell einfach aufgebaut und verfügen in einigen Fällen über ein gut charakterisiertes, relativ simples Genom. Forschende am Department Biologie der FAU haben sich diese Eigenschaften zu Nutze gemacht, um die Regulation wichtiger Entwicklungsprozesse sowie ihre evolutionäre Anpassung besser zu verstehen.

RHO/ROP (RHO of Plant) GTPasen sind zentrale eukaryontische Regulatoren von Zelldifferenzierung und -Verhalten, von denen normale Entwicklungsprozesse sowie die Abwehr von Krankheitserregern abhängen. Die Aktivität von RHO/ROP GTPasen wird durch hochkonservierte Mechanismen gesteuert, löst aber in Tieren und in Pflanzen sehr unterschiedliche Signalketten aus. RIC-Proteine (ROP-interacting CRIB domain-containing proteins) kommen in Tieren nicht vor, bilden aber in Blütenpflanzen komplexe Familien mit mindestens 10 Mitgliedern, die eine zentrale Rolle in der ROP-abhängigen Kontrolle des gerichteten Zellwachstums spielen, das die Entwicklung der Gestalt von Pflanzen bestimmt.

Zellbiologen der FAU um Teamleiterin Dr. Maria Ntefidou, unterstützt durch Dr. Magnus Eklund von der Universität Uppsala, haben jetzt zeigen können, dass – im Gegensatz zu Blütenpflanzen – evolutionsgeschichtlich ältere Landpflanzen wie z.B. Moose höchstens zwei RIC-Proteine enthalten. Die RIC-Proteine dieser älteren Landpflanzen sind sich untereinander sehr ähnlich, unterscheiden sich aber strukturell deutlich von ihren Verwandten in Blütenpflanzen. Interessanterweise ist PpRIC, das einzige RIC-Protein in der Moospflanze Physcomitrium patens (Kleines Blasenmützenmoos), nicht notwendig für das gerichtete Zellwachstum, wird aber gebraucht für die ROP-abhängige Regulation der Differenzierung von apikalen Initialzellen („Stammzellen“ der Moospflanzen). Diese Differenzierung wird durch das Hormon Auxin ausgelöst und ist für die spätere Entwicklung von P. patens von entscheidender Bedeutung. Im Unterschied zu bisher charakterisierten RIC-Proteinen aus Blütenpflanzen muss PpRIC in den Zellkern importiert werden, damit es seine Funktion ausüben kann.

Aus diesen Erkenntnissen, die am 28. Februar 2023 in der Zeitschrift „Cell Reports“ publiziert wurden, ergeben sich wichtige Einblicke nicht nur in die RHO/ROP-abhängige Signaltransduktion und deren Anpassung im Verlauf der Evolution, sondern auch in die molekulare Kontrolle der Moosentwicklung. Im Rahmen von weiterführenden Forschungsarbeiten werden gegenwärtig die molekularen Mechanismen näher untersucht, auf deren Basis PpRIC Zelldifferenzierung reguliert. Außerdem wurde die Suche nach den bisher unbekannten Signalproteinen eingeleitet, die an Stelle von PpRIC für die ROP-abhänge Steuerung des gerichteten Zellwachstums in P. patens verantwortlich sind.

 

LINKS: Graphische Zusammenfassung der Forschungsergebnisse.

RECHTS: Intrazelluläre Verteilung von mit Yellow Fluorescent Protein (YFP) fusioniertem PpROP1 und PpRIC in apikalen Initialzellen an der Spitze von Physcomitrium patens Filamenten unterschiedlichen Typs. Grün: Fluoreszenzmikroskopische Aufnahmen (mediale konfokale optische Schnitte), S/W: Hellfeld Referenzaufnahmen, Maßstabbalken: 50 µm (chloronema, caulonemna), 25 µm (rhizoid).

 

Originalpublikation

Ntefidou, M., Eklund, D.E., Le Bail, A., Schulmeister, S., Scherbel, F., Brandl, L., Dörfler, W., Eichstädt, C., Bannmüller, A., Ljung, K., & Kost, B. (2023) Physcomitrium patens PpRIC, an ancestral CRIB-domain ROP (RHO of plant) effector, inhibits auxin-induced differentiation of apical initial cells. Cell Reports, 42(2), 112130.

https://doi.org/10.1016/j.celrep.2023.112130

 

Weitere Informationen

Dr. Maria Ntefidou

Lehrstuhl Zellbiologie, FAU Department Biologie

09131/85-28218

maria.ntefidou@fau.de

Prof. Dr. Benedikt kost

Lehrstuhl Zellbiologie, FAU Department Biologie

09131/85-28216

benedikt.kost@fau.de